Somatomedina A Índice Xenética | Receptores | Síntese e secreción | Funcións | Enfermidades | Interaccións | Notas | Véxase tamén | Menú de navegación"Brain chemical could treat Alzheimer's"o orixinal"Scientists find key chemical that could boost memory and end the misery of Alzheimer's"0014-57931174996210.1016/S0014-5793(01)03204-50021-972X1160056710.1210/jc.86.10.49430021-9258949732410.1074/jbc.273.11.60740021-9258944656610.1074/jbc.273.5.2631972298110.1016/S1357-2725(98)00048-X997228110.1016/S0305-0491(98)10106-21270003010.2741/10341579746110.1016/S0074-7696(05)43004-11661211410.1159/000091506eID34815466510147470NM_001291862
Hormonas
hormonapeptídicainsulinafetaltumoreshipoglicemiasíndrome de Doege-Potterxenecromosoma 11locusimpronta xenéticaalelotranscritosproteínarepresiónADNreceptor de IGF-1receptor de IGF-2receptor de manosa 6-fosfatosinalizaciónfígadoefecto autócrinoparácrinoproteína transportadora do factor de crecemento similar á insulinasecreciónhormona do crecementodesnutricióninsulinasegundos mensaxeirosinsulinahormonas tiroidestestosteronaestradiolíndice de masa corporalestróxenosxenobióticosxestaciónfígadorilpáncreasintestinoglándulas suprarrenaisparatiroidetecido muscular cardíacoesqueléticopeltecido conxuntivofolículos ováricosparácrinaovariociclo menstrualhormona estimulante dos folículosovulaciónproxesteronahormona luteinizantealzheimerIGF2IGFBP7neuronashipocampoIGF2neuroxénesetrastorno por estrés postraumáticotumoresillotes de Langerhanshipoglicemiasíndrome de Doege-Pottersíndrome paraneoplásicahipoglicemiacavidade pleuralimpronta xenéticasíndrome de Beckwith WiedemannIGFBP3transferrinaestróxenoestradiolproxesteronaactivinainhibinarelaxinagastrinaghrelinacolecistoquininaGIPsecretinamotilinaVIPenteroglicagónpéptido YYfactor de crecemento similar á insulinaIGF-1IGF-2leptinaadiponectinaresistinaosteocalcinareninaEPOcalcitriolprostaglandina
Somatomedina A
Saltar ata a navegación
Saltar á procura
IGF-2.
A somatomedina A ou factor de crecemento similar á insulina de tipo 2 (IGF-2 ou IGF-II) é unha hormona peptídica monocatenaria de estrutura similar á da insulina. O IGF-2 exerce un papel importante no crecemento fetal e ciclo ovárico. Ás veces tamén se produce nas células de determinados tumores, causando hipoglicemia (síndrome de Doege-Potter).
Índice
1 Xenética
2 Receptores
3 Síntese e secreción
3.1 Regulación
4 Funcións
5 Enfermidades
6 Interaccións
7 Notas
8 Véxase tamén
8.1 Bibliografía
8.2 Outros artigos
8.3 Ligazóns externas
Xenética |
Nos humanos, o xene IGF2 sitúase no cromosoma 11 (locus 11p15.5), nunha rexión que contén numerosos xenes con impronta xenética. O xene IGF2 exprésase de forma diferente segundo se o alelo herdado provén da nai (xene reprimido) ou do pai (xene expresado). No cerebro obsérvase unha perda da impronta xenética, polo que tanto o IGF2 coma o H19 son transcritos de ambos os alelos parentais [1].
A proteína CTCF xoga un papel básico na represión do xene, uníndose á rexión de control da impronta H19 ou ICR H19, xunto coa Rexión Diferencialmente Metilada-1 (DMR1) e a Rexión de Unión á Matriz-3 (MAR3). Estas tres secuencias de ADN únense á CTCF de forma que se limita o acceso da polimerase á rexión Igf2. O mecanismo de unión é aínda descoñecido, mais podería incluír unha interacción directa ADN-CTCF ou posiblemente a través doutras proteínas.
Receptores |
O IGF-2 exerce os seus efectos ao unirse co receptor de IGF-1. O IGF-1 tamén pode unirse co receptor de IGF-2 (tamén chamado o receptor de manosa 6-fosfato independente de catión), que actúa como un "receptor de eliminación", xa que non activa ningunha ruta de sinalización intracelular, funcionando só como un axente de secuestro de IGF-2, impedindo a sinalización de IGF-2.
Síntese e secreción |
O IGF-2 sintetízase basicamente no fígado, e tamén nos tecidos diana, con efecto autócrino e parácrino.
O 98-99% do IGF-II viaxa polo sangue unido á proteína transportadora do factor de crecemento similar á insulina (IGF-BPs), cunha vida media dunhas 18 horas. O resto viaxa libre cunha vida media duns 20 minutos. Existen 6 proteínas transportadores de IGF.
Regulación |
O principal factor estimulante da secreción de IGF-2 é a hormona do crecemento (GH), aínda que a resposta pode ser inhibida pola desnutrición (mesmo con niveis moi altos de GH), a insensibilidade á insulina ou ausencia dos seus receptores, ou fallos nos segundos mensaxeiros, como SHP2 e STAT5b.
Outros factores estimulantes menos importantes son a insulina, as hormonas tiroides, a testosterona e o estradiol.
Entre os factores que inflúen nos niveis de IGF-II están a variabilidade individual, a hora do día, a idade, o sexo, a raza, o exercicio, os niveis de estrés, o estado nutricional, o índice de masa corporal (IMC), certas patoloxías, os niveis de estróxenos e a inxestión de xenobióticos (substancias alleas ao organismo).
Funcións |
A función principal do IGF-2 é a promoción do crecemento fetal durante a xestación. Entre as principais accións do IGF-2, salientamos a estimulación da proliferación celular e o crecemento no feto dos seguintes órganos e tecidos: fígado, ril, páncreas, intestino, glándulas suprarrenais, paratiroide, tecido muscular cardíaco e esquelético, pel, tecido conxuntivo.
No proceso da foliculoxénese dos folículos ováricos, producen IGF-2 as células da teca folicular para que este actúe de maneira autócrina sobre elas mesmas, e de maneira parácrina sobre as células da granulosa do ovario. O IGF-2 promove a proliferación das células da granulosa durante a fase folicular do ciclo menstrual, actuando xunto coa hormona estimulante dos folículos (FSH). Despois da ovulación, o IGF-2 promove a secreción da proxesterona durante a fase lútea do ciclo menstrual xunto coa hormona luteinizante (LH). Así, o IGF-2 actúa como unha co-hormona xunto coa FSH e LH.
Un estudo feito na Mount Sinai School of Medicine encontrou que o IGF-2 podería estar asociado coa memoria,[2] e que podería utilizarse potencialmente para tratar o alzheimer.[3][4] Un estudo no Instituto Europeo de Neurociencia (Alemaña) encontrou que a sinalización de IGF2/IGFBP7 inducida polo medo promove a supervivencia das neuronas do hipocampo. Isto suxire que as terapias que melloren a sinalización de IGF2 e a neuroxénese adulta poderían ser adecuadas para o tratamento de enfermidades vinculadas a un exceso de memoria do medo como o trastorno por estrés postraumático.[5]
Enfermidades |
Ás veces o IGF-2 prodúcese en exceso por tumores nas células dos illotes de Langerhans do páncreas, causando hipoglicemia. A síndrome de Doege-Potter é unha síndrome paraneoplásica na que a hipoglicemia se relaciona coa presenza dun ou máis tumores fibrosos non relacionados cos illotes de Langerhans na cavidade pleural.
A perda da impronta xenética do IGF-2 é unha característica común nos tumores que aparecen na síndrome de Beckwith Wiedemann.
Interaccións |
Demostrouse que a somatomedina A ou IGF-2 interacciona co IGFBP3 [6][7][8][9] e a transferrina.[6]
Notas |
↑ Pham NV, Nguyen MT, Hu JF, Vu TH, Hoffman AR. Dissociation of IGF2 and H19 imprinting in human brain. Brain Res. 1998 Nov 9;810(1-2):1-8. [1]
↑ http://www.nature.com/nature/journal/v469/n7331/full/nature09667.html
↑ "Brain chemical could treat Alzheimer's". The Times Of India. Arquivado dende o orixinal o 31 de xaneiro de 2011. Consultado o 12 de febreiro de 2012.
↑ MacRae, Fiona (27 de enero de 2011). "Scientists find key chemical that could boost memory and end the misery of Alzheimer's". Daily Mail (London).
↑ http://www.nature.com/emboj/journal/vaop/ncurrent/full/emboj2011293a.html
↑ 6,06,1 Storch, S; Kübler B, Höning S, Ackmann M, Zapf J, Blum W, Braulke T (2001). "Transferrin binds insulin-like growth factors and affects binding properties of insulin-like growth factor binding protein-3". FEBS Lett. (Netherlands) 509 (3): 395–8. ISSN 0014-5793. PMID 11749962. doi:10.1016/S0014-5793(01)03204-5.
↑ C. K. Buckway, Wilson E M, Ahlsén M, Bang P, Oh Y, Rosenfeld R G (2001). "Mutation of three critical amino acids of the N-terminal domain of IGF-binding protein-3 essential for high affinity IGF binding". J. Clin. Endocrinol. Metab. (United States) 86 (10): 4943–50. ISSN 0021-972X. PMID 11600567. doi:10.1210/jc.86.10.4943.
↑ S. M. Twigg, Baxter R C (1998). "Insulin-like growth factor (IGF)-binding protein 5 forms an alternative ternary complex with IGFs and the acid-labile subunit". J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 273 (11): 6074–9. ISSN 0021-9258. PMID 9497324. doi:10.1074/jbc.273.11.6074.
↑ Firth S M, Ganeshprasad U, Baxter R C (1998). "Structural determinants of ligand and cell surface binding of insulin-like growth factor-binding protein-3". J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 273 (5): 2631–8. ISSN 0021-9258. PMID 9446566. doi:10.1074/jbc.273.5.2631.
Véxase tamén |
Bibliografía |
O'Dell SD, Day IN (1998). "Insulin-like growth factor II (IGF-II).". Int. J. Biochem. Cell Biol. 30 (7): 767–71. PMID 9722981. doi:10.1016/S1357-2725(98)00048-X.
Butler AA, Yakar S, Gewolb IH; et al. (1999). "Insulin-like growth factor-I receptor signal transduction: at the interface between physiology and cell biology.". Comp. Biochem. Physiol. B, Biochem. Mol. Biol. 121 (1): 19–26. PMID 9972281. doi:10.1016/S0305-0491(98)10106-2.
Kalli KR, Conover CA (2004). "The insulin-like growth factor/insulin system in epithelial ovarian cancer.". Front. Biosci. 8: d714–22. PMID 12700030. doi:10.2741/1034.
Wood AW, Duan C, Bern HA (2005). "Insulin-like growth factor signaling in fish.". Int. Rev. Cytol. 243: 215–85. PMID 15797461. doi:10.1016/S0074-7696(05)43004-1.
Fowden AL, Sibley C, Reik W, Constancia M (2006). "Imprinted genes, placental development and fetal growth.". Horm. Res. 65 Suppl 3 (3): 50–8. PMID 16612114. doi:10.1159/000091506.
Outros artigos |
Factor de crecemento similar á insulina (somatomedina)
Factor de crecemento similar á insulina de tipo 1 (somatomedina C)- Hormona do crecemento
- Insulina
Ligazóns externas |
- MeshName - Insulin-Like+Growth+Factor+II [2]
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|
:
|
Categoría:
- Hormonas
(window.RLQ=window.RLQ||[]).push(function()mw.config.set("wgPageParseReport":"limitreport":"cputime":"0.392","walltime":"0.478","ppvisitednodes":"value":1736,"limit":1000000,"ppgeneratednodes":"value":0,"limit":1500000,"postexpandincludesize":"value":86399,"limit":2097152,"templateargumentsize":"value":6212,"limit":2097152,"expansiondepth":"value":12,"limit":40,"expensivefunctioncount":"value":6,"limit":500,"unstrip-depth":"value":0,"limit":20,"unstrip-size":"value":11208,"limit":5000000,"entityaccesscount":"value":7,"limit":400,"timingprofile":["100.00% 342.483 1 -total"," 41.12% 140.826 1 Modelo:Control_de_autoridades"," 37.22% 127.461 1 Modelo:Listaref"," 22.79% 78.052 2 Modelo:Cita_novas"," 19.13% 65.502 3 Modelo:Navbox"," 16.96% 58.084 9 Modelo:Cita_publicación_periódica"," 13.32% 45.622 1 Modelo:Hormonas"," 9.35% 32.030 2 Modelo:Navbox_subgroup"," 0.90% 3.074 45 Modelo:·"," 0.74% 2.535 1 Modelo:Column-width"],"scribunto":"limitreport-timeusage":"value":"0.204","limit":"10.000","limitreport-memusage":"value":3010193,"limit":52428800,"cachereport":"origin":"mw1262","timestamp":"20190315104202","ttl":2592000,"transientcontent":false););"@context":"https://schema.org","@type":"Article","name":"Somatomedina A","url":"https://gl.wikipedia.org/wiki/Somatomedina_A","sameAs":"http://www.wikidata.org/entity/Q14874349","mainEntity":"http://www.wikidata.org/entity/Q14874349","author":"@type":"Organization","name":"Contribuidores dos projetos da Wikimedia","publisher":"@type":"Organization","name":"Wikimedia Foundation, Inc.","logo":"@type":"ImageObject","url":"https://www.wikimedia.org/static/images/wmf-hor-googpub.png","datePublished":"2012-02-12T19:11:51Z","dateModified":"2018-08-27T22:01:12Z","image":"https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/92/Protein_IGF2_PDB_1igl.png"(window.RLQ=window.RLQ||[]).push(function()mw.config.set("wgBackendResponseTime":653,"wgHostname":"mw1325"););
